生物化学总结（精选6篇）
篇1：生物化学总结
一、符号题
1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。
2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。
3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。
4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。
7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。
8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。
9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。
10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。
11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H].12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。
13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。
14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。
15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。
16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。
17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体
19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体
20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成
21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。
22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。
23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。
24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。
25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。
26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。
27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。
28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。
29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。
二、名词解释
1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。
2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。
3、蛋白质变性：天然蛋白质易受物理和化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。主要标志是生物学功能丧失。
4、盐析作用：一定浓度的蛋白质溶液中，加入高浓度的盐使蛋白质沉淀。
5、生物活性肽：能够调节机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。
6、碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G=C,和A=T之间进行，这种碱基配对的规律就叫碱基互补规律。
7、碱基堆积力：在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。主要是指碱基平面的范德华作用力和疏水作用力的总称。
8、增色效应：核酸变性后在260nm处紫外吸收值增加的现象称为增色效应。
9、溶解温度（Tm）：DNA变性时一般在一个温度范围内发生，通常把热变性温度的中点称为溶解温度，即紫外吸收的增加量达到最大量一半时的温度。
10、活性部位：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。
11、米氏常数：酶耳的特征性物理常数，含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时底物的浓度。
12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶活力，这种作用称为竞争性抑制作用。
13、非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位，抑制剂与酶结合后不妨碍底物与酶结合，但形成的酶-底物-抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争性抑制剂。
14、酶的最适温度(PH)：在一定条件下，一种酶在某一定温度(PH)其活力最大，这个温度称酶的最适温度（PH).15、酶原的激活：酶原在一定条件下经适当物质作用转变成有活性的酶的过程。实质上是酶活性部位形成或者暴露的过程。
16、核酶：具有催化活性的RNA。
17、全酶：全酶=酶蛋白+辅因子；两者结合成完整的分子才具有活力，单独存在时均无催化活力。
18、维生素：对人体生长和健康必须的，人体不能合成的，必须从食物中摄取的一类有机化合物。
19、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
20、氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中伴随有ADP磷酸化成ATP的过程。
21、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化成ATP的过程。
22、生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。
23、糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。
24、糖异生：指非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸）在肝中转变为葡萄糖或糖原的过程。
25、磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
26、脂肪动员：脂肪组织中的脂肪在脂肪酶作用下水解为脂肪酸和甘油释放进血液以供其他组织氧化利用。
27、脂肪酸B-氧化：脂肪酸活化为脂酰Coa进入线粒体基质中，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解反应后，生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳的脂酰Coa。由于反应在脂酰Coa的A-碳原子和B-碳原子之间进行，最后B-碳原子被氧化成酰基，所以称为B-氧化
28、酮体：脂肪酸在肝细胞分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种。
29、必须氨基酸：自身不能合成，必须由食物供给的氨基酸。人体内有8中。
30、DNA的半保留复制：DNA复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子。新形成的DNA分子与原DNA分子碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链是来自亲代另一条是重新合成的，这种复制方式成为DNA的半保留复制。
31、DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5’—3’方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5-’-3’方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为DNA的半不连续复制。
32、转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按碱基互补规律合成与其碱基互补的RNA过程。
33、冈崎片段：DNA复制中，一条链是连续合成的，另一条是先按着5--3方向合成系列短的小片段，再由酶连接成新链，这些首先合成的段片段就成为冈崎片段。
34、密码子：由mRNA上相邻三个的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
35、SD序列：原核生物起始密码子前的核糖体结合位点，与核糖体小亚基端16SrRNA3’端序列互补，富含嘌呤碱基。
36、反馈抑制：代谢中间物或产物对该反应的抑制作用。
37、操纵子：基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。包括在功能上彼此有关的结构基因和控制部位。
三、简答题
1、维持蛋白质结构的力有哪些？
① 一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等 ② 二级结构主要是氢键等
③ 三级结构主要是次级键如疏水键等
④ 四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等
2、简述DNA双螺旋结构要点
① 双链反向平行结构、右手螺旋、有共同的对称轴、有大沟小沟
② 主链在外侧、侧链在内测，A、T之间互补配对形成两对氢键，C、G之间互补配
对形成三个氢键，碱基平面垂直于
③ 螺旋上升一周有10个核苷酸，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。
3、核酸有哪些重要的理化性质？
① 紫外吸收性质，因为分子中含有共轭体系的嘌呤和嘧啶 ② 核酸为两性离子，微溶于水，不溶于有机溶剂。③ 易被酸碱水解
④ 有变性和复性的性质，⑤ 分子杂交
4、维持核酸结构的稳定因素有哪些？ ① 氢键，对于稳定DNA双螺旋结构以及RNA中局部的双螺旋及三级结构都有重要
作用
② 碱基堆积力，是稳定核酸空间结构的主要因素
③ 环境中的正离子，中和核酸分子中所带的负电荷，消除静电斥力。
5、说明tRNA在结构上的共同特征。
① 二级结构特点有：a.三叶草型，四环四壁
b.氨基酸臂，与氨基酸结合c.D环与D 臂，与酰胺-rRNA合成酶结合d反密码子环与反密码子臂，与mRNA结合e可变 环，可用于tRNA的分类 ② 三级结构的特点：倒L型
6、论述米氏常数的生物学意义。
① 酶的特征物理常数
② 反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔浓度 ③ 可以表示酶与底物的亲和力，Km值越大亲和力越小
④ 同一酶，不同的底物具有不同的Km值，Km最小的是最适底物
7、说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶基在催化反应中起什么作用？
酶的辅助因子与酶蛋白结合生成全酶。辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析的方法除去；辅酶与酶蛋白结合松弛能用透析方法除去。辅基、辅酶、酶蛋白单独存在时均没有活性只有全酶有活性。辅基通常是金属离子或有机小分子组成，在催化反应中转移电子、质子、基团，有时也参与酶与底物的结合
8、何谓诱导契合学说？为什么酶对所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?
诱导契合学说是指当酶分子与底物与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构
象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。在可
逆反应中底物与产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的反应的底物和产物都有
专一性。
9、什么是新陈代谢？新陈代谢的特点有哪些？
新陈代谢：是生物体内进行的所有化学变化的总称，是生物体最基本的特征，是生物与外界环境进行物质交换和能量交换的全过程。
特点：在温和的条件下，由酶催化进行；各反应步骤严格有序进行；反应途径一般有严格
的细胞定位。
10、什么是生物氧化？与体外燃烧相比有何特点？
① 生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。② 特点：在细胞内进行；通过酶的催化作用使有机物发生一系列反应；能量逐步释放。
11、三羧酸循环的生理意义。
① 生物体内物质主要的分解途径，提供大量的自由能 ② 循环中产生许多中间产物是合成其他生物物质的原料
12、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？
① 进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量能量 ② 合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂 ③ 合成酮体作为肝输出能源方式 ④ 合成胆固醇
13、简述尿素生成的主要阶段
① 鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，生成瓜氨酸 ② 瓜氨酸与氨作用生成精氨酸 ③ 精氨酸被分解成尿素和鸟氨酸
14、生物细胞DNA复制分子机制的基本特点是什么？
① 半保留复制
② 原核生物单起点，真核生物多起点 ③ 复制可以单向和双向进行，后者更常见 ④ 复制的方向是5-3 ⑤ 复制是半不连续的，前导联是连续合成，后随链先合成冈崎片段再连接起来。⑥ DNA的合成需要RNA引物的存在 ⑦ DNA合成有校对机制
15、简述蛋白质合成的主要过程和阶段
主要经历起始、延长、终止和氨基酸的活化和转运 ① 氨基酸的激活
② 起始，原核生物多肽链的合成第一步是70s起始复合物的合成 ③ 延长，经历进位、转肽和移位三个步骤
④ 终止，肽链释放因子碰到mRNA的终止信号时，释放因子可完成终止信号的识别
并使肽链释放
⑤ 加工处理，转变为有一定生物功能的蛋白质。包括糖基化、切除信号肽、形成二硫
键、氨基酸修饰
16、简述糖异生和糖酵解的差异
①
糖酵解过程的三个关键酶是由糖异生的四个关键酶代替催化的 ② 作用部位：糖异生在胞液和线粒体，糖酵解全部在胞液中进行
17、举例说明蛋白质的结构和功能的关系
① 一级结构的定义：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序
一级结构与功能的关系，种属差异与分子病等
② 高级结构的定义：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和键的走向
高级结构与功能关系，血红蛋白的一个亚基发生变化，其功能就会发生变化
18、简述凝胶层析法的基本原理及应用
① 原理：凝胶层析过程中直径大于孔径的分子不能进入凝胶内部，直接沿凝胶颗粒的
间隙流出，所以向下移动速度较快；小分子物质可以在凝胶颗粒间隙中扩散外，还 可以进入凝胶可以的微孔中，因此在向下移动的过程中必须等待他们从凝胶颗粒内 扩散至颗粒间隙后再进入另一凝胶颗粒，造成在注内保留时间长，从而使混合样品 中分子大小不同的物质随洗脱液按顺序的流出注外而得到的分离。
② 应用：分离纯化蛋白质、核酸、多糖等物质，还可以测定蛋白质的相对分子质量
15、磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么？
① 分为氧化阶段和非氧化阶段，前者从葡萄糖-6-磷酸脱氢、脱羧形成核糖-5-磷酸的过程；后者是戊糖磷酸分子重排产生己糖磷酸和丙糖磷酸的过程。
② 意义：是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径；是细胞内不同结构糖分子的重
要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件
16、何谓呼吸链？写出其组成成分，排列顺序及ATP偶联部位。
① 呼吸链的概念：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排
列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原 子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。② 组成成分，排列顺序
NADH呼吸链：底物---NAD+---FMN---COQ--Cytb---Cytc1---Cytc--Cytaa3--1/2O2 FADH2呼吸链：琥珀酸--FAD--CoQ---Cytb--Cytc1--Cytc--Cytaa3--1/2O2 ③ ATP偶联部位：NADH--COQ，Cytb--Cytc1
Cytaa3--1/2O2
篇2：生物化学总结
氧化磷酸化：是与生物氧化作用相伴而生的磷酸化作用，是将生物氧化过程中释放的自由能，用于ADP和无机磷酸生成高能ＡＴＰ的作用。氧化磷酸化是需氧细胞生命活动的主要能量来源，是生物产生ATP的主要途径。生物体内通过氧化合成ATP的方式有底物水平磷酸化和电子传递磷酸化。
淀粉酶：凡催化淀粉水解的酶。也指能水解淀粉、糖原和有关多糖中的O-葡萄糖键的酶。
呼吸链：又称电子传递链。指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体按对电子亲和力抓紧升高的顺序依次传递，最后传给分子氧化从而生成水的全部体系。
糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程。（糖异生作用可以通过糖酵解的逆过程和柠檬酸循环的部分过程完成）
矿物质的生物有效性：是指食品中矿物质实际被机体呼吸、利用的程度。
乳化剂：是能改善乳化体中各构成相之间的表面张力，形成均匀分散体或乳化体的物质，是一类具有亲水基和疏水基的表面活性剂。
生物膜：细胞的外周膜与内膜系统称为生物膜。其中外周膜指细胞膜，内膜指构成各种细胞的膜，也称胞内膜。
有氧（生物）氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。
同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫性质不同的一组酶。
呼吸跃变现象：果蔬随着果实进入完熟期，其呼吸强度骤然提高，随着果实衰老又迅速下降的现象。（呼吸越变的顶点是果实完熟的标志）
糖无氧分解：指动植物内组织在无氧情况下，细胞液中葡萄糖降解为乳酸并伴随着少量ATP生成的一系列反应。因与酵母菌使糖生醇发酵的过程相似，又称糖酵解。
味感：指食物在人的口腔内对味觉感官化学感受系统刺激所产生的一种感觉。
电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。
脂酰甘油酯:即脂肪酸和甘油所形成的脂。
糖蛋白：糖结合到作为主体的蛋白质分子上。
酶：是由活细胞合成的、对其特异底物起催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
蛋白质的功能性质：指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对人们所期待的食品特征做出贡献的那些物理化学性质。
蛋白质的持水性：是指水化了蛋白质江将水保持在蛋白质组织中而不丢失的能力.食品生物化学：是研究食品的组成,结构、性质、形成、食品贮藏和加工及在人体内代谢过程中化学变化规律的一门学科。
成酸食品：通常含有丰富的蛋白质、脂肪和碳水化合物，成酸元素较多，在体内代谢后形成酸性物质。大部分的谷类及其制品、肉类、蛋类及其制品呈酸性。
碱性食品：在体内代谢后则生成碱性物质，能阻止血液等向酸性方面变化，如蔬菜、水果类。
复合糖：与非糖物质结合的糖。如糖蛋白、糖脂。是一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白，是糖同蛋白质的共价结合物。
皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH的质量(mg)。
ＤＮＡ的变性：指天然双螺旋ＤＮＡ分子被解开成单链的过程。
酸值：1g油脂中的游离脂肪酸所消耗的KOH的质量(mg)。
蛋白质:是由氨基酸组成的一类生物大分子,它与核酸等其它生物大分子共同构成生命的物质基础.蛋白质是生命活动的主要承担着.氨基酸的等电点:在一定PH的溶液中,氨基酸带正、负电荷相等，净电荷为零。
磷酸戊糖途径：也是一条葡萄糖的分解代谢途径，其主要特点是葡萄糖直接脱氢和脱羧，有五碳糖的形成，不必先通过三碳糖的阶段，它所产生的还原力形式为NADPH。在细胞液内进行，广泛存在于植物细胞内。
油脂的酸败：油脂或油脂含量较多的食物，在贮藏期间因空气中的氧气、日光、微生物、酶作用，会发生酸败现象，产生不愉快的气味，味变苦涩，甚至具有毒性。可分为水解型酸败、酮形酸败（-氧化酸败）、氧化性酸败。2.填空题：
冷藏食品最理想的温度是-18℃.速冻是保存食品的良好方法，速冻应确保食品在-5-0℃停留的时间不超过30min，目前已证实具有特殊保健功能的寡糖主要有寡果糖、乳果聚糖、低异聚麦芽糖、低聚木糖、低聚氨基葡萄糖。
淀粉是植物营养物质的一种贮存形式，分子式（C6H10O5）n。
脂双层形成了所有生物膜的基础，并赋予了这些生物膜很多的物理特性。1972年S.Jonathan Singer和Garth L.Nicolson就生物膜的结构提出了流动镶嵌模型。
生物膜的流动性主要是在膜脂流动性、膜蛋白可移动性以及 醇的运动相互作用下进行的。膜脂流动性主要决定于磷脂分子。它的大小与磷脂分子中的脂肪酸链的长短不饱和程度密切相关。链越长，不饱和程度越高，流动性大。
物质通过细胞膜主要通过被动运输（小分子和离子）主动运输、胞吞胞吐（生物大分子如蛋白质）3种途径。
蛋白质的PH大于等电点时该蛋白质颗粒带负电，反之带正电荷。蛋白质吸收紫外线的最大吸收波长在280nm处，因此能利用分光光度法测定样品中得蛋白质含量。核酸在波长为260nm左右的紫外线光有较强的吸收。
酶的分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂和酶类、异构酶类、合成酶类。
维生素均为有机化合物，在人体内不能合成或合成量不足，也不能大量贮存于机体组织中，必需由食物供给。
抗坏血酸（AA）又称Vc，是一个羟基酸的内酯，聚烯二醇结构有较强的还原性。
在真核细胞内，生物氧化在线粒体内进行，在不含线粒体的原核微生物中（如细菌细胞内），生物氧化则在细胞膜上进行。
ATP又称三磷酸腺苷。
真核细胞的线粒体内膜是能量转换的重要部位，电子传递和氧化磷酸化有关的组分都存在与此。在线粒体内典型的呼吸链有两条：NADH呼吸链和FADH２呼吸链。
糖的有氧氧化所经历的途径分两阶段：胞液阶段和线粒体阶段
三羧酸循环简称TCA，也称柠檬酸循环，在细胞的线粒体中进行的。TCA循环有9种酶的参加反应，其特征性酶是柠檬酸合成酶。
在柠檬酸循环中，调节循环速度中起关键性的或是限速的酶有三种：柠檬酸合成酶，异柠檬酸脱氢酶和ａ－同戊二酸脱氢酶。
脂肪酸的 －氧化发生于线粒体的基质中。
含水量的多少是决定许多果蔬鲜嫩程度的重要指标。
果蔬内的色泽是判断成熟的重要标志。
果蔬收获后，光合作用停止，呼吸作用成为新城代谢的主导过程。
果蔬呼吸作用分为有氧呼吸和缺氧呼吸。
不同糖在水中的溶解度不同，他们从大到小依次是果糖、蔗糖、葡萄糖、乳糖。
淀粉的糊化是淀粉高地原料在有水加热时的主要变化，这也是淀粉熟化的标志。
淀粉水解在工业上称为转化，转化的程度以葡萄糖值（ＤＥ）表示。
高等植物中常见的叶绿素ａ和叶绿素ｂ，二者大致摩尔比例为３:１.酶促反应：叶绿素酶是唯一能使叶绿素降解的酶，它可以使植醇从叶绿素及脱镁叶绿素上脱落。
植物组织的ＰＨ会影响叶绿素的降解，在碱性条件下ＰＨ＝９.０，叶绿素对热非常稳定，在ＰＨ＝３.０的酸性条件下，叶绿素不稳定。
绿色的蔬菜在加工前用石灰水或氢氧化镁处理提高ＰＨ，这是有利于保护蔬菜的鲜绿色。
各种花青素或花青苷的颜色出现差异主要是由其取代基的种类和数量不同而引起的。
味感有快慢和是否敏感之分，实验证明，咸味的感觉最快，甜味和酸味次之，苦味最慢，人们对苦味的敏感性比甜味的敏感性大。在味感的标准中，有一个以数量衡量敏感性的标准：阀值。它表示感到某种物质味道的最低浓度，阀值越低，其感觉性越高。
食物中天然苦味物质中，植物来源有两大类，即生物碱及一些糖苷；动物来源的主要是胆汁。另外一些氨基酸和多肽也有苦味。
奎宁常被选为苦味的基准物。黄连碱是一种生物碱，咖啡因是茶咖啡、可可的重要苦味物质。
各种蔬菜的香气成分主要是一些含硫化合物。
用于食品工业的主要3种植物蛋白质酶分别是木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶和菠萝蛋白酶。
3种重要的RNA：tRNA、mRNA、核糖体RNA。转运RNA的主要生物学功能是转化活化了的氨基酸，参与蛋白质的生物合成，转运RNA的二级结构都呈三叶草形。
蛋白酶作用于肽链内部的肽键，肽酶作用于肽链的尾部。
酶的辅助因子按其与酶蛋白的结合紧密程度不同分为辅酶和辅基。辅酶：与酶蛋白松弛结合的辅助因子；辅基：有一些辅助因子是以共价键和酶蛋白牢固结合在一起，不易透析出来，这种因子称辅基。
蛋白质分子变性的实质是高级结构被破坏，并不涉及某一级结构。 简答题：
1.矿物质在生物体内的功能主要有哪些？
矿物质成分是构成机体组织的重要材料；酸性、碱性的无机离子适当配合，加上碳酸盐和蛋白质的缓冲作用，维持人体的酸碱平衡；各种无机离子，特别是保持一定比例钾离子，钠离子，钙离子，镁离子是维持神经、肌肉兴奋性和细胞膜通透性的必要条件；无机盐与蛋白质协同维持组织细胞的渗透压(体液的渗透压恒定主要由NaCl)来维持；维持原生质的生机状态；参与体内的生物化学反应。
2.简述酶作为生物催化剂的特性？
(1)催化效率高(2)酶的作用具有高度的专一性，一种酶只能作用于某一类或某一种特定的底物。(3)酶易失活，使蛋白质变性的因素都能使酶失活。酶作用一般都要求比较温和的条件，如常温、常压、中性的酸碱度。(4)酶活力的调节控制，酶活力是受调节控制的(5)酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。（6）具有高度的特异性。Ａ绝对特异性Ｂ相对特异性Ｃ立体特异性。有分旋光异构特异性和几何异构特异性。
３.油脂酸败的类型有哪些？（１）水解。脂肪在水、酶等影响下很易水解产生一些游离脂肪酸，使油品及油料中的酸性增大。（２）氧化。油脂的氧化劣变主要是在空气存在条件下，油脂氧化造成的。Ａ、自动氧化．自动氧化是自由基反应，或称游离基反应．Ｂ光氧化． 有色物质为光敏物质，这些物质可以从光中吸收能量变为激发态，并可将空气中的氧由基态转变为激发态，而后者可以引发自动氧化一样的游离基反应。Ｃ酶促氧化．有酶参与的氧化反应称为酶促氧化，相关的氧化酶有两种，一种是脂肪氧化酶，另一种为脂肪氢过氧化酶。后者主要是催化分解氧化反应所生成的氢过氧化物ROOH。
４．简述米氏方程中的Ｋｍ的意义？
Ｋｍ值是当酶反应速率达到最大反应速率的一半时的底物浓度，单位为mol/L;Km是酶和底物的亲和力的量度，也是酶底物复合程度性的量度。1/KM称作亲和力常数，可近似的表示为酶对底物亲和力的大小，1/KM越大，表示亲和力越大；KM值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境（如温度、PH、离子浓度）有关，与酶的浓度无关。
5.糖酵解有何特点？糖酵解过程中得限速酶有哪几种？
糖酵解途径中关键限速酶分别是：已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
6.实践中常用哪些方法使蛋白质发生沉淀？基本原理是什么？
（1）中性盐沉淀反应：将高浓度的中性盐（NaCl、NH4CI、(NH4)2SO4）加入蛋白质溶液中，使蛋白质从溶液中沉淀析出的现象称为盐析。中性盐在水中溶解度大，能和蛋白质颗粒争夺与水结合，从而破坏水膜；其次是这些中性盐在水解中解离作用强，能中和蛋白质分子表面的电荷（可逆的变性）
（2）有机溶剂沉淀反应：在蛋白质溶液中加入一定量的能与水互溶的有机溶剂，如酒精、甲醇，能使蛋白质失去水膜，致使蛋白质颗粒聚集而沉淀（视条件可逆）
（3）重金属盐沉淀蛋白质（不可逆）（4）生物碱试剂和某些酸类沉淀法（不可逆）（5）加热沉淀蛋白质。
7.分解代谢的主要阶段有哪些？ 第一阶段：是由复杂的大分子物分解为该物质基本组成单元的过程，第二阶段是由这些单元分子转变为代谢中间产物，即活化CO2的过程，第三阶段是由乙酰C0A氧化生成CO2和H2O的过程，这期间生成的NADH、FADH2通过氧化磷酸化过程生成大量ATP。
8.简述糖蛋白的生理功能？
具有酶或激素活性；具有转运金属离子和激素的作用；参与血液凝结作用；作为保护剂和润滑剂；作为各种生物膜的组成成分，是生物膜的支持结构；对免疫作用和区分血型的物质也有关系。
9.简述食品生物化学的主要任务。
食品生物化学的主要研究任务是食品成分的结构、性质、营养价值及食品在贮藏加工中的化学变化及其被人体消化吸收后参与人体代谢的规律，研究食品原料采摘或屠宰前品质形成的规律，确定食品组分间的互相作用及其对食品营养、感官品质和安全性造成的影响。
10.简述生物氧化的方式。
生物体内有机物氧化的终止产物和体外氧化一样，都是CO2和H2O，但生物氧化中CO2和H2O的生成方式与体外不同。
（1）CO2的形成：生物氧化中形成的CO2并不是代谢物中的碳原子与氧直接结合，而是来源于有机酸在酶的催化下得脱羧作用，分为a-脱酸、-脱羧、a-氧化脱酸、-氧化脱羧。
（2）H2O的生成：生物氧化过程中所生成的H2O是代谢物脱下的氢，经特殊传递最后传给氧形成的。
11.简述构成蛋白质亲水胶体的因素。
蛋白质颗粒表面的水膜和同性电荷。水膜作用：蛋白质表面有很多亲水基团（如氨基、羧基），这些亲水基团与水结合，从而使蛋白质的颗粒表面形成水膜。同性电荷：蛋白质分子在大于等电点的溶液中，颗粒表面以负电荷为主，在小于等电点时，蛋白质颗粒表面以正电荷为主。这种同性电荷的相斥作用，也会使溶液中的蛋白质颗粒不易聚集而沉淀。
12.简述蛋白质空间结构与功能的关系。
当蛋白质的空间结构发生改变时蛋白质功能也会发生改变。（1）蛋白质的变性：a一些物理因素和化学因素会破坏蛋白质的空间结构，导致蛋白质生物活性丧失。B变性蛋白和天然蛋白在一级结构相同，只是空间结构发生变化，因而生物活性随之丧失。C在有些情况下，变性作用是可逆的，只要除去变性因素，蛋白质的空间结构还可以逐渐恢复，重新恢复其生物活性。（2）蛋白质的变构效应：多亚基蛋白质（四级结构）中的一个亚基空间结构的改变会引起其他亚基结构的改变，从而使蛋白质功能和性质发生一定的改变。
13.简述影响酶促反应速度的因素。
底物浓度对酶促反应速率的影响；酶浓度对酶促反应速率的影响；温度对酶促反应速率的影响；PH对酶促反应速率的影响；抑制剂对酶促反应速率的影响；激活剂对酶促反应速率的影响。
14.简述维生素的共同特点。
.以本体或前体形式存在于天然食物中； 不能在体内合成，也不能大量贮存，必须食物提供；.机体需要量甚微，医学教|育网搜集整理但在调节机体代谢方面起重要作用；不构成组织，也不提供能量；.多以辅酶或辅基的形式发挥功能；.有的具有几种结构相近、活性相同的化合物。15.简述异生糖的生理意义。
在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定；回收乳酸分子中的能量，更新肌糖原，防止乳酸中毒的发生；协助氨基酸代谢，氨基酸生成糖可能是氨基酸代谢的主要途径之一；维持酸碱平衡。
16.简述成味物质间的相互作用。
味的对比现象；味的消杀现象；味的适应现象；味的变调现象；味的相乘现象；味的阻碍现象。
17.简述磷酸戊糖途径的生物意义。
主要作用是产生NADP用于生物合成，其途径直接产物是某些生物合成的原料，与光合作用也有密切的关系，和糖的有氧、无氧分解也有一定关系
18.简述酶专一性的类型及其特点。
主要分为绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性三类，绝对特异性只作用于一种底物催化一种反应。相对特异性则是作用一类化合物或一种化学键，立体异构特异性对于底物具有旋光异构时，只能作用于于其中一种。
19.简述蛋白质的结购.蛋白质结构拥有一级、二级、三级、四级结构，一级结构指不同数量的氨基酸指照特定的排序顺序通过肽键连接而成的多肽，二级结构指在多肽链的主链骨架中若干个肽单位盘绕、折叠、以氢键为主要次级键有规则的构象。三级结构是在二级基础上进一步折叠盘旋成更加复杂而有规律的结构，四级结构在三级结构之间在通过次级键的连接所形成的结构就是四级结构。 论述题：
1.试写出从淀粉到酒精的主要生化过程。
2.论述DNA二级结构的特点。
（1）主干链反向平行：a DNA分子是由两条平行的脱氧多核甘酸链围绕同一个中心轴盘曲形成的右手螺旋结构，两条链行走向相反。b 磷酸基和脱氧核糖基构成链的骨架，位于双螺旋的外侧，碱基位于双螺旋的内侧。碱基平面与中轴垂直。
（2）侧链碱基互补配对：c 两条脱氧多核酸链通过碱基之间的氢键连接在一起。d 碱基之间有严格的配对规律:A与T，G与C配对称碱基互补配对原则。
（3）双螺旋立体结构：e 双螺旋的直径为2nm,一圈螺旋含10个碱基对，每一碱基平面间的轴向距离为0.34nm,故每一螺旋的螺距为3.4nm，每个碱基的旋转角度为36度。f 维持DNA结构稳定的力量主要是碱基之间的堆积力。
3.论述糖酵解的生化过程。
葡萄糖磷酸化；6-磷酸葡萄糖异构化为6-磷果酸糖；6-磷果酸糖被ATP磷酸化为1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖的裂解（裂解为磷酸二羟丙酮、3-磷酸甘油醛）；磷酸丙糖的互变也称异构化。（磷酸二羟丙酮变为3-磷酸甘油醛）；3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸；1,3-二磷酸甘油酸形成ATP（1,3-二磷酸甘油酸变成3-磷酸甘油酸）；a-磷酸甘油酸的异构化（3-磷酸甘油酸变为2-磷酸甘油酸）； 2-磷酸甘油酸脱水形成磷酸烯醇式丙酮酸（2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸）；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。
篇3：生物化学总结
1 原因分析
1.1 学生因素近年来, 中职学校录取分数一低再低, 录取的初中毕业生很多是考不上高中的学生, 这些学生学习目的不明确, 对学习缺乏兴趣, 没有良好的学习习惯, 基础知识差。导致在生物化学课程的学习过程中, 接受能力差, 学习困难, 经常是课堂能听懂, 课后又不会。
1.2 教材及大纲因素教学大纲规定的内容多, 但学时少;教材中概念知识点多, 化学结构式和代谢过程复杂冗长;为了保证化学知识的科学性、规范性和完整性, 教师必须按教材讲授, 所以课程信息量大, 且枯燥乏味。
1.3 教师因素生物化学是一门不断发展的学科, 而且与多门学科紧密联系, 对教师的自身知识储备要求较高, 教师既要有对教材的深刻理解, 又要了解其他相关学科如化学和生物学, 还要关注本学科的最新发展与应用。
1.4 教学方法因素传统的以讲授为主的单一教学方法, 虽然完成了教学任务, 但无法调动学生的积极性和主动性;课堂效果差。
2 备课经验
2.1 备教材比较三套不同的教材, 从而找出最适合学生的教学内容和方法。
2.2 备课要全面整体通过对整本教材的吃透领悟, 生物化学可以分为两大部分, 第一部分讲的是生物分子的结构、性质、功能, 包括:蛋白质、核酸、酶和维生素, 这部分叫做静态生化;另一部分讲的是生物体内的物质代谢, 即合成与分解, 如糖代谢、脂类代谢等, 又称之为动态生化。有了这样一个备课框架, 教学策略是按照“整体—部分—整体”进行教学, 在课程的始末分别带领学生了解和回顾每一部分的理论框架, 使学生学习新课和复习知识时支脉清晰。
2.3 备课要明确精讲与不讲中职护理专业的学生今后要在临床上工作, 对工作有用的知识, 对今后参加护士资格证考试的知识要重点讲, 讲透, 精讲;对于学生听不懂的内容, 不讲, 比如脂类代谢过程中繁复冗长的反应过程。对于学过的知识, 略讲, 比如肝的生化这一章节, 肝结构的特点, 解剖学过的知识, 复习一下就可以。对于学生能很容易学的内容, 学生自己讲, 比如维生素这一章内容容易理解, 可以采取自学的方式。因此详讲、略讲、精讲、学生讲都要灵活交替使用。
3 上课经验
3.1 上课的时间安排。通常用5 min复习上堂课所讲内容, 5 min用提问或病例引入新课, 20 min或25 min讲授新课, 最后利用10 min回顾本堂课的重点内容, 布置课后作业。课后作业是本堂课需要重点掌握的内容, 或是思考题, 为下堂课做铺垫。
3.2 上课要松弛有度。抓住开头, 吸引学生注意力;中后期, 学生出现疲倦, 注意力明显减弱时, 增加互动;结束要让人回味, 短小精悍。守时, 不拖堂。
3.3 上课不说废话、空话、假话, 以及模棱两可的话。珍惜时间, 力争以较少的时间让学生掌握较多的知识。
4 多种教学方法交替使用
4.1 问题引导法通过“提出问题—思考自学—归纳总结—理论升华—实验验证”的教学模式, 提升学生的学习主动性和独立性。比如酶这一单元的学习, 首先提出问题“我们吃馒头, 为什么会咀嚼出甜味”“———麦芽糖, 麦芽糖从哪里来……”, 引导学生认识“唾液淀粉酶”。讲授三大营养物质代谢时都可以通过提问来提升学生的学习兴趣, 比如:“为什么不吃早点, 中午会头晕眼花, 没有力气”三酯糖原的贮存与分解;“为什么吃的多, 不运动会发胖”———甘油三酯的合成等等, 结合生活中的问题引导学生主动思考、讨论、分析, 归纳和总结, 使教学不再枯燥。
4.2 案例教学法由于生物化学这门科学与生活实际紧密联系, 因此可以通过生活中的生物化学现象引入一堂课的教学内容。例如:讲解蛋白质的重要性, 为什么“蛋白质是生命的物质基础”“没有蛋白质就没有生命”, 可以选择“阜阳大头娃娃———劣质奶粉案例”;在讲解蛋白质含量恒定时, 用“三聚氰胺奶粉”引出凯氏定氮法的优缺点。其二, 生物化学是临床医学的基础课, 与临床疾病紧密联系, 选取典型的病例, 通过对病案的学习、讨论、总结, 大大缩短了理论与实践的差距。鲜活的案例能抓住学生的注意力和兴奋点, 使枯燥的理论教学有了生命力。例如, 三大营养物质代谢是生化教学中的重点和难点, 而生活中“三高” (高血压、高血脂、高血糖) 人群日益增多, 通过典型糖尿病的“三多一少”的症状, 让同学们自主探索糖尿病的生化基础, 了解糖代谢。而以现在营养学家提出“多吃白肉, 少吃红肉”和“沿海地区居民心血管疾病发病率明显低于内地”这一现象来讲解脂代谢。
4.3 角色扮演法在生化教学中有许多课程内容具有抽象性、复杂性、枯燥性和深奥性的特点, 如何把问题简单化、形象化, 是教学过程中需要考虑的。而角色扮演法就是通过演戏和想象创造情景达到启发学生的教学方法。根据教材内容, 由学生扮演各种物质, 把概念或者物质变化过程表演出来, 通过教师的讲解, 让学生易于理解, 加深印象。例如:在讲到蛋白质的肽键和多肽链中时, 就可以从学生中挑选3~4 人进行角色扮演, 每一位同学扮演一个氨基酸, 第一位同学的左手与第二位同学的右手相握, 相当于一个氨基酸的 α- 羧基与另一氨基酸的 α- 氨基相结合, 这个握手结合的结构就称之为肽键, 两人结合在一起称为“肽”即“二肽”。第二名再与第三名、相互拉手结合, 形成“三肽”。问其他同学“一直连续下去, 第一位同学和最后一名同学都有一只手是空的 (游离的) 对吗?”同学们一下就明白了肽键和多肽链的连接方式, 以及左边有游离的氨基右边是游离的羧基。
4.4 多媒体与板书结合教学当前, 多媒体教学被越来越多地应用到教学中, 而板书渐渐被忽视, 甚至淡出了课堂。多媒体教学固然有许多优势, 比如可以更为直观地呈现教学内容;可以使课堂教学内容得到有效扩充;可以有效提升课堂教学的趣味性, 增强课堂教学效果等等, 但不容忽视的是多媒体教学如果运用不当, 也会使教学效果不尽人意。原因在于:课堂信息量过大, 教学进度太快, 学生没有消化吸收的时间;学生的精力必需高度集中, 否则不断变换的文档会使他们跟不上进度。
而传统的板书教学也有其不容忽视的魅力, 教学速度慢, 让学生有时间消化;本堂课的思路脉络一目了然, 重点难点清晰可辨。因此多媒体教学中配合板书设计, 会使一堂课更加完善、完美。
4.5 其他教学方法教学方法不胜枚举, 其他还有比喻教学法, 分组教学法, 自主学习法, 实验教学法等等。由于篇幅有限, 这里就不一一详述了。
在一堂课中, 使用多种教学方式相结合的教学过程, 能够大大提升学生的学习兴趣, 使教学充满了趣味性和直观性;真正实现了以学生为主体的教学理念, 在课堂互动中有效提高了学生的协作意识, 培养了学生发现问题、分析问题、解决问题的综合能力, 对学生的综合发展有着重要的意义。其是现代教育教学改革的要求, 也是社会发展的要求, 更是学生自我发展的必然要求。
5 结论
篇4：初中化学教学经验总结
关键词：化学教学；学习方法；主体；探究；创新
我是第二次教初中化学，各方面经验还有很多不足，这是我对自己以前的教学进行的一些反思。
一、学生是学习的主体
课堂上，促使学生超前思维，形成向教师（包括课本）“挑战”的态势，把教师的“授”让给学生“讲”，教师来评，使学生在思维运动中训练思维，真正做学习的主人。在这样的学习过程中，教师不仅是传授知识，而且是激活知识，是学生学习的伙伴，是学生学习的服务者，是学生学习方法的引导者，教师的角色意识要进一步转变。
二、培養学生的科学探究能力
探究性学习是学习化学的一种重要方式，是培养学生探究意识能力的重要途径。要培养学生的探究能力，教师必须探究教学方法，以课本上的化学知识为基本探究内容，按照课程内容的要求，积极开展实验探究活动。教师通过实验创设学习情境，学生通过实验探究认识物质，掌握化学基础知识和基本技能，在实验过程中动手动脑，初步学会化学研究的实验方法，增进对科学探究的理解，体验探究的乐趣，发展科学探究能力。
三、培养学生的创新能力
生活是知识的源泉，而化学更是一门与人们生活紧密相关的科学。人的衣食住行等都离不开化学，人类文明的发展史，在某种程度上可看成是人们利用自然和改造自然的化学史。在教学实践中积极开展第二课堂活动——课外实践活动。可用如下形式进行课外化学实验活动：一是组织实验兴趣小组，在教师的指导下，让学生自愿组织起来，研究实验教学及生活中的一些问题，撰写小论文、编辑实验资料等；二是开展化学游戏，寓实验于娱乐之中，定期举办化学晚会，开展化学游戏活动，通过科学性与趣味性、知识性与娱乐性的完美统一以适合中学学生的心理特点，从而提高学生的实验技巧，培养创新能力。
在今后的化学教学中，要让每一个学生以轻松愉快的心情去积极探究化学变化的奥妙，形成持续的化学兴趣，增强学好化学的自信心，使不同水平的学生都能得到良好的发展。
参考文献：
世平.如何在化学教学中培养学生的创新能力[J].中学教学参考：中旬，2010.
篇5：生物化学教学总结
通过18周课时的教学，对《生物化学》这门学科的基本认识。这门课的学习也使我学到了很多东西，主要的在两个方面，一个是专业知识方面的，另一个就是对代谢疾病的研究。
一、生物化学的认识
生物化学是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢、调节及维持生命活动各种化学变化及其联系的一门科学。它与我们的生命活动息息相关，如：蛋白质、酶类、核酸、脂质等等一些东西。而我们要学的东西，无非就是这些物质的化学本质、结构、功能等等一些基本概念和一些基本的生物化学反应。
《基础生物化学》的主要研究对象是核酸、蛋白质、酶和糖类等大生物大分子化合物及其它们的代谢、调节。它们是维持生命机器正常运转的最重要的基础物质。
第一部分，核酸的结构与功能，一种是脱氧核糖核酸（DNA），它是遗传信息的载体，负责遗传信息的存储和发布，并通过复制将遗传信息传给子代。另一种是核糖核酸（RNA），其作用是把特殊的遗传信息转变成特殊的氨基酸指令系列。它们根据不同的结构反应功能，DNA将生物遗传信息RNA，再通过RNA合成蛋白质，由蛋白质表现出一定生物性状。
第二部分，第二部分，蛋白质化学，蛋白质是生物体的基本构成组分，是维持生命活动的重要物质。它由氨基酸通过肽键按各种特定顺序连接而成的生物大分子，具有一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定功能；而其独特的性质和功能又是它结构的反映。
第三部分，第三部分，酶，新陈代谢是生命活动的主要特征,其分子基础是在生物体内不断地进行着一系列复杂化学变化，它们都是在酶的催化下进行的。所有的酶都是蛋白质和少量RNA。酶具有活性中心、酶原激活、动力学方程（米氏方程）、抑制剂对酶的作用。
第四部分，糖类化学，糖类化合物是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源，是生物体合成其它化合物的基本原料。主要有：糖酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）、磷酸戊糖途径（支路氧化）。
第五部分，生物氧化，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。
第六部分，脂类代谢，主要有脂肪的水解、甘油的转化、脂肪酸的分解代谢。掌握脂肪酸β-氧化。
二 教学的总结：
学会了从不同的角度思考问题、扩宽了视野。更毫不保留的把您的知识和经验传授给我们，总是一丝我认为学习生化应做到由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习（可大多时候我没有做好、做到）。
我们上课时的主要任务是讲课，只有在课堂深入浅出的讲解，才能更好的理解其本质。
懂得记忆法，学习生物化学时，最大的问题是记不住学过的内容，太多太杂。首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆；其次明白理解是记忆之母，对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；简化记忆法（可以在理解的基础上记忆老师或自己所编顺口溜），对比记忆法（将有关的名词单列出来，存同求异，找出不同点。比如我归纳的：字母加H为还原性、加P为**磷酸 等），纲要记忆法（将知识的核心内容或关键词语提炼出来，作为知识的纲要，抓住了纲要则有利于知识的记忆），衍射记忆法（懂得将所学的东西联系起来，记核酸结构功能时联系蛋白质的结构功能）。
一切为学生着想。在思想上，积极为学生考虑着，有专业前景、学习方法、怎样适应大学等等。
一、“兴趣是最好的老师”，学习的主动性乃是学生学习过程的决定性因素。引发学生对所学知识的兴趣，调动学生学习的主动性、积极性，提高学生不断获取新知识的再学习能力是一位好老师的基础表现。照本宣读，平铺直叙，一定枯燥无味，无法吸引同学
们的眼球。
二、尽可能用通俗易懂的语言深入浅出地将一些复杂难懂的生化机制讲清楚，使复杂问题变得简单、形象、生动。
篇6：《生物化学》学习方法总结
发布人：圣才学习网 发布日期：2012-09-24 17:40
生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。
1、选择好教材和参考书
目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本学习指南与习题解析：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学郑集教授等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如南京大学杨荣武教授主编的《生物化学原理》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如Lehninger’s Principles of Biochemistry。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。
2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习
根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①结构生物化学：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②代谢生物化学：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了 DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。
3、学会做笔记
首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。
4、懂得记忆法
学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall（需付小费的MTV厅）。
5、勤于动手，联系实际
这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。
6．注意将原核系统和真核系统进行比较
无论是原核生物还是真核生物，都在进行DNA复制、转录、转录后加工、翻译等基本的分子事件，两类生物在这些事件上既有相同之处，也有许多差异。在学习的时候，时刻要注意将两大系统进行全面的比较。例如：在学习DNA复制的时候，注意将原核细胞内的DNA聚合酶I、II、III、IV、V和真核生物的DNA聚合酶α、β、γ、δ、ε进行比较，将原核DNA聚合酶III的β滑动钳和真核DNA聚合酶δ的PCNA滑动钳进行比较；在学习转录的时候，需要将两者的启动子结构和RNA聚合酶的结构与功能进行比较；在学习转录校对的时候，注意将原核细胞中的GreA、GreB和真核细胞内的TFIIS进行比较；在学习DNA甲基化的时候，要注意原核生物与真核生物在甲基化的位点和功能上是不同的；在学习弱化子机制的时候，要注意这种机制是原核系统特有的，真核系统没有。如果能这样去学习的话，那所有的内容就活了，将它们串在一起理解要比孤立地记忆要强得多！
7．注意将两种不同的分子机制进行比较
细胞内的很多分子机制是很相似的，这就需要我们在学习的时候，将相关联的分子机制放在一起去领会、理解。如DNA复制和DNA转录，两者有很多共同的特点，例如都需要解链，合成的方向都是从5′→3′，都遵循Watson和Crick碱基配对原则。当然，在意识到这些共同的特点的时候，也不能忽视它们的差别，比如，DNA复制需要引物，RNA不需要，DNA聚合酶通常具有自我校对能力，RNA聚合酶没有校对能力。这里更要明白为什么会有这些差异，为什么允许有这些差异? 8．在分子生物学部分，要以“中心法则”为核心，“碱基互补配对”和“蛋白质与核酸之间的相互作用”为主线，巧妙地利用“外因与内因的关系”的理论，全面理解分子生物学的机制
分子生物学的核心内容是所谓的“中心法则”，即生物体内的三种生物大分子——DNA、RNA和蛋白质之间的关系。其中涉及到遗传信息的复制、损伤修复、重组、转录、逆转录、转录后加工和翻译等。这些过程总是涉及到蛋白质和核酸分子之间的相互作用和碱基互补配对，因此，掌握蛋白质和核酸分子之间相互作用的规律以及碱基互补配对的原则对于深入理解分子生物学的各种机制和原理至关重要。另外，细胞内的很多机制都可以使用哲学中“外因”和“内因”之间的关系原理进行理解，掌握这一点非常重要。例如，理解DNA复制为什么具有固定的起点?这涉及到DNA复制起始区和复制起始蛋白之间的相互作用，在这里可以将DNA复制起始区看成“内因”，复制起始蛋白（大肠杆菌为DnaA蛋白）看成“外因”。按照“内因”和“外因”之间的关系原则，即“内因”是变化的根据，“外因”是变化的条件，“外因”需要通过“内因”起作用，DNA复制区所具有的特殊序列是DNA复制具有固定起点的根本原因，即“内因”，但仅有它是不够的，还需要识别这种特殊序列的蛋白质，它就是“外因”，正是它们之间的相互作用才使得DNA复制从固定的起点开始。