蛋白质教案

2024-08-09

蛋白质教案（精选6篇）

篇1：蛋白质教案

第2节生命活动的主要承担者——蛋白质

滦县七中

王秀英

一、教学目的说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

概述蛋白质的结构和功能。

认同蛋白质是生命活动的主要承担者。

二、教学重点

氨基酸的结构及其形成蛋白质的过程，蛋白质的结构和功能。

三、教学难点

氨基酸形成蛋白质的过程，蛋白质结构多样性的原因。

四、教学过程师：上节课我们学习了细胞中的元素和化合物，请同学们回顾一下组成细胞的化合物有哪几种？

学生甲：水、无机盐、蛋白质、糖类、脂质、核酸。

师：回答得非常正确，分为两大类无机物和有机物，其中在细胞中含量最高的是水，含量最多的有机物是蛋白质，蛋白质在生物体中含量这么高，他到底是一种什么样的物质呢？对生物体又有什么样的作用呢？这节课让我们带着这些问题来了解蛋白质。

请同学们讨论一下在我们每天吃的食物中哪些蛋白质含量较丰富呢？学生讨论回答：豆浆、鸡蛋、牛奶、豆腐等等。

师：这些都是很有营养的食物，这些食物中的蛋白质是一种大分子物质，被我们食用后不能直接吸收利用，要经过消化系统消化成小分子，这个过程就是蛋白质的水解，水解后我们可以得到一类具有共同结构的小分子物质——氨基酸，然后才能被生物体吸收利用。氨基酸是一类什么样的物质呢？请同学们观察课本第20页氨基酸的结构，然后我会找同学总结这些氨基酸有什么共同特点？有什么区别？学生讨论

学生乙：都有一个—NH2一个—COOH 学生丙：中间都有一个碳原子

师总结：—COOH和—NH2这是在化学课本中会学到的氨基和羧基，我们还发现这两个基团连在了同一个碳原子上，在这个碳原子上还连有一个H,这就是氨基酸的通式其他成分称为R基，也连在这个碳原子上。组成生物体的20种氨基酸的区别就是R基不同。请同学们分析我给出的这些分子结构，判断哪些是氨基酸哪些不是。

3CH3CH2—C —COOH

H—C—COOH

H2N—C—COOH

NH2

CH2NH2

CH2COOH

学生分析回答。

师：我们的生活水平提高了，质量也上去了，但是还是有些小朋友会出现营养不良现象，是因为吃不饱吗？不是的，是因为营养不均衡造成的，在这20种氨基酸中有8种是必需的，像赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸，必需来自食物生物体本身不能合成，12种非必需的，在细胞内可以合成的。所以我们摄取食物时一定注意必需氨基酸的摄取。

下面我们想一想组成蛋白质的氨基酸只有20种但是蛋白质却成千上万种，20种氨基酸如何形成这么多种蛋白质呢？请同学们观察课本21页蛋白质形成示意图考虑如下问题：

蛋白质是由什么形成的？氨基酸与氨基酸是如何结合的？学生阅读课本。

师归纳总结：从图中我们可以看出氨基酸是蛋白质的基本组成单位，虽然氨基酸只有20种，但每一种蛋白质中所含氨基酸种类数量不同。氨基酸形成蛋白质的方式是什么？学生丁：脱水缩合。

师：那么脱水缩合是一个什么样的反应呢？学生：两个氨基酸脱掉一个水连接在一起。

师：非常正确，我们看一下过程：一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基脱掉一个水由一个肽键连接形成二肽。有多个氨基酸脱水形成的就是多肽。学生板书肽健的结构式。师：我们共同分析旁栏思考题

总结：肽健数=脱掉水分子数=氨基酸-肽链数

所以决定蛋白质的多样性因素有氨基酸的数量、种类、排列顺序，及蛋白质的空间结构。

这么多种蛋白质都具有什么样功能呢？学生阅读课本后总结：

1、结构蛋白（肌肉干重80%、皮肤70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白质

3、运输作用：血红蛋白运输氧气

4、调节作用：胰岛素、生长激素调节生命活动

5、免疫作用：抗体都是免疫球蛋白等等。总结本节重点。

五、处理习题变式训练：

1、下列物质中都含有氮元素的是

（）

①核糖核酸

②糖原

③胰岛素

④淀粉 A．①②

B．①③

C．②③

D．③④

2、下列四个选项中，哪个选项的物质代谢产物与其他选项不同

（）

A．糖类

B．脂肪

C．蛋白质

D．甘油

3、人体免疫球蛋白中，LgG由4条肽链构成，共有764个氨基酸，则该蛋白质分子中至少含有游离的氨基和羧基数分别是

（）

A．764和764

B．760和760

C．762和762

D．4和4

4、某一条多肽链中共有肽键151个，则此分子中分别含有—NH2和—COOH的数目至少为

（）A．152、152

B．151、151

C．

1、1

D．

2、2

5、对构成蛋白质的氨基酸结构的描述，不正确的是

（）

A．20种氨基酸的不同在于R基不同

B．每种氨基酸都含有一个氨基和一个羧基

C．在氨基酸中，都有一个氨基和一个羧基连接在同一碳原子上 D．一个氨基酸经过脱氨基或转氨基作用能转变成有机酸

6、有一种二肽的化学式是C8H14N2O5，水解后得到的丙氨酸和另一氨基酸X，X的化学式是（）A．C5H7NO

3B．C5H9NO

4C．C5H11NO

5D．C5H7NO4

7、生物体内的蛋白质千差万别，其原因不可能是（）

A．组成肽键的化学元素不同

B．组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同

C．氨基酸的排列顺序不同

D．蛋白质的空间结构不同

六、布置作业板书设计

第2节生命活动的主要承担者—蛋白质

一、蛋白质的元素组成 C H O N(P S)(Fe Mn Zn)

二、蛋白质的基本组成单位：氨基酸

1、种类：大约20种

2、结构通式： H

H2N—C—COOH

3、结构特点：每种氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，不同氨基酸分子具有不同的R基。

三、蛋白质的分子结构

1、结合方式：脱水缩合

2、肽健结构简式：—CO—NH—

3、肽

4、肽健数=脱掉水分子数=氨基酸-肽链数

5、蛋白质结构多样性原因：氨基酸种类、数量、排序、蛋白质空间结构

四、蛋白质的功能特点

1、结构蛋白（肌肉干重80%、皮肤70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白质

3、运输作用：血红蛋白运输氧气

4、调节作用：胰岛素、生长激素调节生命活动

5、免疫作用：抗体都是免疫球蛋白等等

篇2：蛋白质教案

知识目标：

1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。

2.了解二肽、多肽的概念。

3.了解蛋白质的组成、结构和性质。

4.认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。

能力目标：通过蛋白质盐析、变性、颜色反应的实验探究，进一步体验科学探究过程，学习科学探究的基本方法，提高科学探究的能力。

情意目标：与同学合作调查蛋白质对人体的作用、在人体内变化的过程等相关问题，并与其他同学交流，多角度感受化学科学为人类进步作出的巨大贡献。

【先学自研】

一、氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的分子结构

氨基酸可看作是羧酸分子中烃基上的H被_______取代后的产物，因此氨基酸分子中既含有_____，又含有______，天然氨基酸全为_______________，其通式可写为_____________。

常见的α-氨基酸有：

甘氨酸谷氨酸丙氨酸苯丙氨酸 2．氨基酸的性质(1)物理性质

溶剂溶解性水强酸或强碱乙醇、乙醚

(2)化学性质（1）两性

在氨基酸分子中，_______是酸性基团，________是碱性基团．（2）成肽反应

氨基酸分子之间通过一个分子的________和另一个分子的_________ 间脱去一分子水，缩合形成肽键（）的化合物．

二、蛋白质的结构与性质

1、组成和结构

组成元素：还有少量的是高分子化合物

2、化学性质（1）水解

条件：，水解生成相对分子质量较小的肽类化合物，最终水解得到（2）盐析

定义：。盐析是过程。目的：采用多次盐析和溶解，可以。（3）变性

物理因素包括：等化学因素包括：等。蛋白质的变性过程是的过程。

（4）颜色反应：含苯环的蛋白质遇到浓硝酸变。（5）灼烧：

三、酶

酶是一类有细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物，其中绝大所数是蛋白质。酶的催化作用的特点：____________________________________

四、核酸

核酸是一类含磷的生物高分子化合物。核酸分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。DNA:大量存在于中，是生物体遗传信息的载体。

RNA:大量存在于中，根据DNA提供的细细控制体内蛋白质的合成。

【互动探究】

1、在你学过的物质中，既能和盐酸反应又能和NaOH 溶液反应的物质有哪些？举例并写出相关化学方程式。

(1)金属：

(2)两性化合物：(3)两性氢氧化物(4)弱酸铵盐：．

(5)多元弱酸酸式盐：

(6)氨基酸：

2、尝试分析，甘氨酸和丙氨酸在一定条件下能形成几种二肽？写出二肽的结构简式并与同学交流。(提示：能形成四种二肽。)

3、某蛋白质的结构片段如下：

它水解后产生几种氨基酸？分别写出它们的结构简式．

【要点一】

1、氨基酸的两性

氨基酸分子中的—COOH能电离出H+，显酸性，—NH2能结合H+，显碱性。作为碱：RCH(NH2)COOH+H+→RCH(NH3+)COOH 作为酸：RCH(NH2)COOH+OH-→RCH(NH2)COO-+H2O

2、氨基酸的缩合(1)两分子间缩合(2)分子间或分子内缩合成环

(3)缩聚成多肽或蛋白质关键：氨基酸缩合机理

脱去一分子水后形成肽键（），肽键可简写为“—CONH—”，不能写为“—CNHO—”．

【互动探究】

1、根据你的理解，你认为如何检验蛋白质？

2、当发生重金属盐中毒时，为什么要求中毒者服用生鸡蛋、牛奶或豆浆？

3、请根据蛋白质的性质讨论，医用酒精、84消毒液、过氧乙酸等能杀菌消毒所依据的原理是什么？

【要点二】蛋白质盐析和变性的比较【实验探究】

1、盐析：鸡蛋清中加入硫酸铵溶液

实验现象：鸡蛋清溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液后，有 _______析出，再转移到蒸馏水中时，_______.实验结论：一些无机盐的浓溶液可以降低蛋白质的______，从而使蛋白质从溶液中_____.用途：盐析是可逆的，可用于蛋白质的_________.2、变性：鸡蛋清加热或者加入乙酸铅溶液

实验现象：加热后或者加入乙酸铅溶液后，鸡蛋清_________，再加蒸馏水，____________ 实验结论：加热和加重金属盐，都可以使蛋白质的性质发生改变失去生理活性，且为

________过程

用途：______________

关键：（1）稀的无机盐溶液能促进蛋白质的溶解．

（2）浓的无机盐溶液能使蛋白质发生盐析．

（3）盐溶液中含有重金属离子时，不论其浓度大小，均能使蛋白质发生变性．【典例分析】

【典例1】据最近的美国《农业研究》杂志报道，美国科学家发现半胱氨酸能增强艾滋病病毒感染者的免疫力，对控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的结构简式为：

则下列说法不正确的是（）

A.半胱氨酸属于α-氨基酸 B.半胱氨酸是一种两性化合物

C.两分子半胱氨酸脱水形成的二肽结构简式为

D与NaOH溶液加热时可放出一种碱性气体

2、下列关于蛋白质性质的说法中，不正确的是（）A.蛋白质溶液中加入任何盐溶液，都会使蛋白质发生变性 B.蛋白质水解的最终产物是多种氨基酸

C.微热条件下，有些蛋白质遇到浓硝酸时会显黄色 D.蛋白质既能与强酸反应又能与强碱反应【随堂训练】

1.(2010·启东高二检测)某期刊封面上有一个分子的球棍模型图，如图所示。图中“棍”代表单键或双键或三键。不同颜色的球代表不同元素的原子，该模型图可代表一种()

A.氨基酸

B.醇钠

C.卤代羧酸

D.酯 2.下列关于蛋白质的叙述正确的是（）A.加热会使蛋白质变性，因此生吃鸡蛋比熟吃好 B.蛋白质溶液能产生丁达尔效应

C.鸡蛋清中加入食盐，会使蛋白质变性

D.天然蛋白质中仅含C、H、O、N四种元素

3.要使蛋白质从水溶液中析出而又不改变蛋白质的主要性质，应向其中加入（）A.饱和Na2SO4溶液

B.浓NaOH溶液 C.少量NaCl

D.浓BaCl2溶液知识点三：酶和核酸

4.（2010·郴州高二检测）下列有关核酸的说法不正确的是（）A.核酸是高分子化合物 B.核酸中肯定含有磷原子

C.核酸可以分为脱氧核糖核酸和核糖核酸 D.核酸和酶一样属于蛋白质

5.克隆生命体的关键技术之一是找到一些特殊的酶，它们能激活普通体细胞，使之像生殖细胞一样发育成个体，下列有关酶的说法错误的是（）A.酶是具有催化作用的蛋白质

B.酶催化作用的特点是具有专一性和高效性等 C.高温或重金属盐能使酶的活性丧失 D.酶的结构较为简单，不能再水解

6.（2010·杭州模拟）蛋白质是构成生命的基础物质，而氨基酸又是构成蛋白质的基石，最简单的氨基酸的结构简式是______；该氨基酸形成的二肽的结构简式是______；将该氨基酸溶于酸性溶液形成的微粒的结构简式是______；将该氨基酸溶于碱性溶液形成的微粒的结构简式是______。

【训练内化】 1．（2010·南京模拟）2008年诺贝尔化学奖授予钱永健等三位科学家，以表彰他们在发现和研究绿色荧光蛋白（一种蛋白质，简称GFP）方面做出的杰出贡献。下列有关GFP的说法错误的是（）A.属于高分子化合物

B.遇到CuSO4溶液会发生盐析 C.水解后可以得到多种氨基酸 D.可用于蛋白质反应机理的研究

2.下图表示蛋白质分子结构的一部分，图中A、B、C、D标出分子中不同的键；当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是（）

3．酶是蛋白质，能催化多种化学反应，下列表示温度与化学反应速率的关系曲线中，以酶作催化剂的是（）

4.（2010·北京四中高二检测）下列叙述中不正确的是（）A.蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 B.氨基酸既可以与盐酸反应，也能与氢氧化钠溶液反应 C.重金属盐能使蛋白质变性，所以误食重金属盐会中毒

D.浓硝酸溅在皮肤上使皮肤呈黄色，是由于浓硝酸和蛋白质发生颜色反应

5.下列物质中，能与酸反应，也能与碱反应，还能发生水解反应的是（）①Al（OH）3

②氨基酸 ③NaHCO3 ④淀粉 ⑤蛋白质

⑥纤维素

⑦（NH4）2S A.①②⑤

B.③⑤⑦ C.④⑤⑥

篇3：蛋白质教案

关键词：植物,细胞壁,逆境胁迫,蛋白质组学

细胞壁是植物细胞最外层的屏障,最先感知胁迫信号[1],并将胁迫信号转导至细胞内,调节细胞生命活动[2]。细胞壁是由多聚糖、酶和结构蛋白构成的网状结构[3]。细胞壁成分的变化影响其延展性、机械支撑与物理防御功能。在应对胁迫时,细胞壁蛋白质在细胞壁结构、代谢、信号转导方面起重要作用[4]。近年来,细胞壁蛋白质分离技术的完善,以及蛋白质组学研究平台的建立,为高通量、大规模地研究细胞壁蛋白质组成与功能奠定了基础。已经报道了小麦(Triticum aestivum)[2]、玉米(Zea mays)[1]、大豆(Glycine max)[5]和番茄(Solanum lycopersicum和Solanum pimpinellifolium)[6]等植物根、下胚轴和茎等器官的细胞壁在应答生物胁迫[如青枯病菌(Ralstonia solanacearum)感染]与非生物胁迫(如水淹和缺水胁迫)过程中的308种丰度差异蛋白质。本文整合分析了这些蛋白质表达模式的变化特征,为全面理解细胞壁逆境应答分子机制提供了新线索。

1 细胞壁重塑相关蛋白质

聚糖是植物细胞壁的主要组成成分,参与细胞壁糖类物质调节的蛋白质的丰度变化在应对外界胁迫过程中至关重要。蛋白质组学研究发现,在缺水胁迫下,玉米根细胞壁中的葡聚糖酶(glucanase)、α-L-阿拉伯呋喃糖酶/β-D-木糖苷酶同工酶(α-L-arabinofuranosidase/β-D-xylosidase isoenzyme,ARA)、β-D木糖酶(β-D-xylosidase)、α半乳糖苷酶(α-galactosidase)和β半乳糖苷酶(β-galactosidase)的丰度均下降,β葡糖苷酶(β-glucosidase)丰度也改变[1],而在水淹胁迫的小麦根细胞壁内丰度下降[2]。该类蛋白质主要是通过参与调解细胞壁内糖类物质的代谢过程来抑制细胞壁松弛,从而应对外界胁迫。β葡糖苷酶还可通过对脱落酸—葡萄糖酯的水解作用调节ABA在根部的积累,进而调节根延伸生长,从而应对缺水胁迫。

果胶是细胞壁的重要组成成分。果胶酯酶(pectinesterase)可以水解聚半乳糖醛酸并形成果胶酸酯凝胶,此过程有利于细胞壁的固化[3]。蛋白质组学研究发现,青枯病菌感染的番茄茎细胞壁内[6],果胶酯酶可通过增强细胞壁去甲酯化作用固化细胞壁,从而应对外界胁迫。

参与细胞壁代谢相关酶的抑制蛋白虽然不能直接作用于细胞壁组分,但它们间接地影响细胞壁组分的降解或合成。多聚半乳糖醛酸酶抑制蛋白(polygalacturonase inhibitor protein,PGIP)能够抑制由真菌或细菌病原体产生的多聚半乳糖醛酸酶(polygalacturonase,PG)活性。PG可以降解植物细胞壁中的多聚半乳糖醛酸多糖成分,导致细胞壁降解。蛋白质组学研究发现,缺水胁迫导致玉米根细胞壁中PGIP的丰度变化[1],这可能是通过调节PG参与的植物细胞壁重塑过程应对胁迫[7]。内源α-淀粉酶/枯草杆菌蛋白酶抑制蛋白(α-amylase/subtilisin inhibitor)可以抑制α-淀粉酶水解。此外,水淹胁迫导致小麦根细胞壁内的α-淀粉酶/枯草杆菌蛋白酶抑制蛋白丰度下降,这有助于降低对α-淀粉酶的抑制作用,从而增强细胞壁的延展性来,应对水淹造成的渗透胁迫[2]。

内木葡聚糖转移酶(endoxyloglucan transferase,EXT)可催化木葡聚糖分子内和分子间的拼接,进而调节植物细胞壁内木葡聚糖间的分子交联[8]。细胞壁的膨胀过程是通过葡聚糖和纤维素微纤丝等物质的嵌入来维持细胞壁的机械厚度及特性来实现的,这一过程依赖EXT的催化作用[8]。木葡聚糖内切转糖基酶(xyloglucan endo-transglycosylase,XET)也与细胞壁松弛相关,具有催化木葡聚糖切割和重组的功能[8,9]。蛋白质组学研究发现,EXT和XET在缺水胁迫的玉米根细胞壁中丰度均下降,这表明植物可以通过抑制细胞壁的膨胀应对缺水胁迫[1,9]。此外,甲硫氨酸合酶(methionine synthase,Met S)催化甲硫氨酸的合成,早期人们认为Met S是一种胞质蛋白质[10]。随着研究的深入,Komatsu等[5]发现Met S是一种不具有分泌肽信号的细胞壁蛋白。在干旱胁迫条件下,鹰嘴豆细胞壁中Met S丰度上升能促进甲硫氨酸合成,增加S-腺苷-甲硫氨酸积累,为木质素前体的甲基化提供甲基基团[10],这有助于植物通过调节细胞壁木质化程度来应对干旱胁迫。在水淹胁迫下,大豆下胚轴[5]与小麦根[2]细胞壁内Met S的丰度下降会抑制木质素合成,这有利于植物通过维持细胞壁的延展性来应对水淹胁迫。

2 细胞壁抗氧化、渗透和病原体侵染胁迫相关蛋白质

在胁迫条件下植物细胞会产生大量的活性氧自由基(reactive oxygen species,ROS)[11]。ROS会与蛋白质、DNA和脂质等相互作用,进而抑制光合作用、增强电解质渗透率、加快细胞衰老和细胞凋亡[12]。细胞壁内ROS清除机制的研究起始于对胡萝卜(Daucus carota)细胞非原生质体氧化爆发的研究,该研究表明,非原生质体内的氧化爆发是整个细胞氧化爆发的必要条件[13]。在应对氧化胁迫时,植物通过调节体内抗氧化酶或非酶系统来维持ROS的平衡。蛋白质组学研究发现,过量ROS引发的氧化胁迫导致抗氧化酶丰度改变[1,5],包括超氧化物歧化酶(superoxide dismutase,SOD)、过氧化氢酶(catalase,CAT)、过氧化物酶(peroxidase,POD)、抗坏血酸过氧化物酶(ascorbate peroxidase,APX)和乙二醛酶(glyoxalase,GLO)等。蛋白质组学研究发现,在缺水胁迫条件下的玉米根细胞壁内,SOD、POD和APX丰度均上升[1],而受水淹胁迫的大豆细胞壁内SOD丰度下降[5]。番茄茎细胞壁的CAT在响应青枯病菌胁迫时丰度下降[6]。以上结果表明,通过调节细胞壁内H2O2的积累可调节酚类物质氧化成苯氧基的过程,从而影响木质素的聚合反应,进而通过控制细胞壁的机械厚度来应对水分胁迫[1]或病原菌入侵[6]。此外,蛋白质组学研究发现,在玉米根[1]、番茄茎[6]及小麦根[2]的细胞壁内的GLO和谷氨酰转肽酶(γ-glutamyl transpeptidase,GGT)在应对外界胁迫时丰度也发生变化。GLO和GGT可参与调节还原型谷胱甘肽(GSH)的代谢。还原性的GSH可清除过量的ROS,高浓度的GSH还可以诱导植物抗毒素和木质素合成相关基因的表达[14]。这表明,GLO和GGT通过调节GSH在细胞壁内的积累影响细胞壁内ROS清除及木质素合成来应对胁迫。此外,水淹胁迫的小麦根细胞壁中苯丙氨酸解氨酶(phenylalanine ammonia-lyase,PAL)丰度下降[2]。PAL催化L-苯基丙氨酸去氨基化生成氨及反式肉桂酸,肉桂酸再经过甲基化等一系列反应形成木质素单体,最终木质素单体聚合形成木质素[15]。因此,PAL丰度的下降可能是通过减少细胞壁中木质素的合成降低细胞壁的木质化程度,从而增强其延展性应对水淹胁迫。

缺水胁迫会促进植株体内渗透保护物质的合成。甜菜碱是一种重要的渗透调节保护物质。腺苷浓度与腺苷激酶(adenosine kinase,ADK)的活性可能影响着植物体内甜菜碱的合成。蛋白质组学研究发现,在缺水胁迫条件下玉米根细胞壁内ADK丰度变化[1],可能影响依赖S腺苷-甲硫氨酸的甲基化作用进而影响甜菜碱的合成来应对缺水胁迫。

几丁质酶(chitinase)可以催化β-1,4键连接的聚糖(如几丁质)水解[16]。几丁质是真菌细胞壁的组成成分,虽然在植物体内尚未发现几丁质,但几丁质酶在动植物体响应病原体入侵时发挥重要作用[16]。蛋白质组学研究为此提供了证据,在青枯病菌感染的番茄茎细胞壁中几丁质酶丰度上升,这有助于水解青枯病菌的几丁质[6]。蛋白质组学研究发现几丁质酶的丰度在水淹胁迫的小麦根细胞壁内上升[2],而在缺水胁迫的玉米根细胞壁内下降[1]。这表明,细胞壁内的几丁质酶在植物应对水淹与干旱等非生物胁迫中也发挥了重要作用[2]。

R40C1蛋白含有一个富含组氨酸残基的金属结合域,其通过形成α螺旋结构与膜蛋白结合,从而响应多种胁迫[17]。缺水胁迫导致玉米根细胞壁中R40C1丰度上升[1],在干旱胁迫的玉米幼苗中R40C1发生去磷酸化[11]。这表明,R40C1可能通过磷酸化/去磷酸化过程应答干旱胁迫。

此外,小麦萌发素类蛋白(germin like protein,GLP)是小麦胚发芽时在细胞壁内合成的同源五聚体糖蛋白。在小麦萌发和成熟过程中,细胞壁选择性地与不同亚型的GLP结合[18]。萌发素(germin)是一类定位于胞外基质,并与GLP序列高度同源的蛋白质[18],具有草酸盐氧化酶、SOD和GLP活性,以及结构蛋白的功能。蛋白质组学研究发现,水淹胁迫的小麦根[2]及大豆下胚轴[5]细胞壁内的萌发素与GLP丰度均下降,而在缺水胁迫的玉米根细胞壁中丰度上升[1]。这表明,萌发素与GLP能通过调节细胞壁交联水平等多种途径来应对不同胁迫。

3 细胞壁修饰相关蛋白质

α-1,4-葡聚糖蛋白合成酶催化UDP-葡聚糖和蛋白质相互作用生成α-D-葡糖基化蛋白和UDP无导肽蛋白(leaderless secretory protein,LSP),大部分LSP与胁迫或病原体入侵相关[19]。蛋白质组学研究发现,水淹胁迫的小麦根细胞壁及干旱处理的玉米根细胞壁内,α-1,4-葡糖化蛋白合成酶的丰度发生变化[1,2]。这表明,α-1,4-葡糖化蛋白合成酶通过调节蛋白质与细胞壁聚糖的作用影响细胞壁疏松程度,应对水分胁迫。亚麻酶是另一种参与蛋白质加工的蛋白,可水解丝氨酸残基,且仅在细胞壁内具有活性[20],并可参与响应机械损伤[21]。蛋白质组学研究发现,青枯病菌侵染的番茄茎细胞壁内的亚麻酶丰度上升[6]。此外,Na Cl胁迫的水稻根细胞壁亚麻酶丰度下降,可能是通过减弱对细胞壁内蛋白质的水解作用,进而维持细胞壁机械厚度来应对盐胁迫[9,20]。

此外,缺水胁迫下玉米根细胞壁中亮氨酸氨基肽酶(leucine aminopeptidase,LAP)丰度上升[1]。LAP参与贮藏蛋白的水解过程进而释放氨基酸[22]。同时,蛋白质组学研究发现水淹条件下大豆下胚轴细胞壁中的茎28 k Da糖蛋白(stem 28 k Da glycoprotein)和茎31 k Da糖蛋白(stem 31 k Da glycoprotein)丰度下降[5]。这些糖蛋白参与早期细胞壁的生长过程,同时也作为催化剂或结构蛋白行使功能。此外,水淹胁迫的玉米根细胞壁中半胱氨酸蛋白酶抑制剂(cysteine proteinase inhibitor)丰度下降。半胱氨酸蛋白酶可由内质网转运至细胞壁[23],通过水解储藏蛋白参与贮藏蛋白的动员过程[23]。半胱氨酸蛋白酶抑制剂可能通过抑制半胱氨酸蛋白酶的活性使细胞壁变得松弛,从而响应水淹胁迫。

4 细胞壁内其他代谢机制

在植物体内蔗糖可能通过质外体转运和韧皮部装载过程从叶片中转移至植物的其他组织消耗利用。蔗糖进入细胞壁后被水解为果糖和葡萄糖,这些游离的己糖需要被磷酸化,才能防止被薄壁组织或叶肉组织再吸收利用而不能装载到韧皮部中。果糖激酶(fructokinase)催化三磷酸腺苷的磷酸基团转移至果糖,形成二磷酸腺苷和1-磷酸果糖。蛋白质组学研究发现,在病原体侵染的番茄茎细胞壁中果糖激酶丰度上升[6],这表明植物可能通过增强细胞壁内果糖的磷酸化,从而实现糖类转运来应对胁迫。

植物可以通过调节细胞壁内脂质代谢相关酶的活性来应对胁迫[1]。蛋白质组学研究发现,缺水胁迫2 d的玉米根细胞壁中脂酶(lipase)丰度变化[1]。脂酶可以水解三酰甘油生成脂肪酸和甘油。其N端具有一个典型的分泌肽信号(secretory signal peptide),因此可被分泌到细胞壁,脂酶在植物应对真菌胁迫过程中起重要作用。此外,脂氧合酶(lipoxygenases,LOX)可催化脂肪酸的氧化,生成脂肪酸过氧化物,如茉莉酸(jasmonic acid,JA)。JA及其具有挥发性的衍生物茉莉酸甲酯可以作为信号分子在防御胁迫中发挥重要作用[20]。蛋白质组学研究发现,水淹胁迫的小麦根细胞壁中LOX丰度下降[2],表明水淹胁迫影响小麦根部的信号转导过程[1]。

蛋白质组学研究发现,苹果酸脱氢酶(malate dehydrogenase,MDH)可调节苹果酸的合成和氧化,是苹果酸代谢机制中的一种关键酶。Sukalovic等[21]发现MDH以共价键或离子键与细胞壁结合。细胞壁MDH主要通过苹果酸—草酰乙酸的穿梭机制为细胞壁中的POD提供NADH。苹果酸—草酰乙酸的穿梭机制是通过分别定位于细胞壁与细胞膜上的MDH催化,利用苹果酸与草酰乙酸的相互转换来实现NAD+与NADH之间的转换,细胞内生成的NADH通过这一转运机制穿过细胞膜到达细胞壁,为细胞壁POD提供还原力清除H2O2。缺水处理的玉米根细胞壁中MDH与POD丰度上升,这有助于玉米应对干旱胁迫引发的氧化胁迫[1]。然而,水淹胁迫2 d的小麦根细胞壁中的MDH丰度下降,表明植物应对不同胁迫时选择性地启动基于MDH的POD途径[2]。

蛋白质组学研究发现缺水处理的玉米根细胞壁中磷酸丙糖异构酶(triose-phosphate isomerase,TPI)丰度下降,且其可能定位于细胞壁[1]。TPI催化半乳糖异构反应生成D-葡萄糖-6-磷酸,后者参与糖酵解过程。TPI含有一个半乳糖变旋酶类蛋白的功能结构域。在半乳糖转化成葡萄糖的过程中,半乳糖变旋酶催化β-D-半乳糖异构化成α-D-半乳糖[24]。α-D-半乳糖可由细胞壁向细胞内运输,在其运输过程中有效地实现了胁迫信号从细胞壁向细胞质的传递以及半乳糖向葡萄糖的转化。

5 结论

篇4：蛋白质教案

随着人类基因组图谱绘制的完成，生命科学进入了后基因组时代，因此，诞生了一门在蛋白质水平上的新学科“蛋白质组学”。随着蛋白质组学技术的飞速发展，以及用于蛋白质鉴定和功能推测的生物信息学的不断发展与完善，蛋白质组学已成为鉴定疾病相关标记和治疗靶点的有效工具，并对生命科学产生了深远的影响[1]。

为迎接更全面的生命科学的发展，提高生物科学专业学生适应学科发展的需要的能力，我们学院专门开设了针对生物科学专业的限选课程——蛋白质化学与蛋白质组学。本课程在介绍蛋白质化学基本内容的同时，兼顾学科发展动态，使学生掌握蛋白质组学的基本理论、基础知识、主要研究方法和生物信息学在蛋白质组学及蛋白质工程方面的应用及典型的研究实例，力求增长生物科学专业学生的专业知识与技能，为完成毕业论文设计及今后从事生命科学相关工作打下坚实基础。课程开课几年来，笔者及同教研室课题组对蛋白质化学与蛋白质组学课程的教学理念、教学内容、教学方法，教学效果评价方式进行了积极的实践与探索。

一教师本身要努力提高教学质量

蛋白质化学与蛋白质组学的授课对象是生物科学专业本科三年级的学生。该阶段的学生面临毕业论文设计及准备考研两大难题，对此，本课程的教学目标应该是养成学生的科研思维，提高实验设计水平，培养其动手能力。这就要求教师必须更新教育理念，改变以往理论课单向授课的方式，要认识到此时的教学课程必须以学生为中心。因此，教师在精心准备教案讲义，认真制作多媒体课件的同时，应当思索如何灵活地运用各种教学方法，引导学生的兴趣，并使学生参与到教学过程中来。提高教师自身的理论水平和科研能力，改革教师课堂教学方法和教学结构，认真研究学生的认识规律和学习方式，培养学生的学习兴趣，充分调动学生的主观能动性是提高教学质量所必需的。在教学过程中，教师扎实的理论基础、丰富的科研经验、熟练的实验操作水平是引导教学成功的先决条件。

二教学理念要转变，教学方式要灵活

“以学生为中心，以能力培养为导向”这一理念近年来备受教师关注和学生欢迎[2]。这一理念强调由教师引导，确定教学目标，学生为中心和主导，根据教学目标，主动收集整理资料，自主探究相关知识，发现问题，分析问题，解决问题，最后由教师总结，将学习的主动权真正交还给学生。这样，教师与学生在发现分析解决问题的过程中，各自完成教学任务，效率和认知度远超过以往单向的教授方式。

由于该门课程为限选课，选课学生维持在25～40人左右，因此，教师从备课开始就应以灵活的方式与学生去沟通。在课堂上，我们在进行多媒体教学的同时，增加与学生的互动，及时掌握学生的兴趣点与理解程度，可以充分调动学生的积极性。实践证明，教师更新教学理念，提高教学质量，对于端正学风，提高学生的积极性有着积极的作用。

生命科学是一门实践性很强的科学，因此理论与实践相结合是完成教学任务的必经之路。因此，笔者根据课程的教学内容和学生的理论水平及兴趣点，经常开展各种课间讨论，促进学生深刻并灵活地掌握知识。笔者常采用以下方式：首先，生命科学是一门发展迅速的科学，与医学、社会学等学科有交叉，且与我们的生活生产密切相关。因此，灵活地举例对于培养学生的学习兴趣显得十分重要。例如，北京蛋白质组学研究中心是我国蛋白质组学国家重点实验室，作为国际人类肝脏蛋白质组计划实行总部，目前该中心已成功鉴定人类肝脏蛋白质13000余种，并绘制了高可信度的肝脏蛋白质互作图谱，发现了58种潜在的肝脏疾病候选基因等。像常见的脂肪肝、肝炎病毒感染、肝癌癌变及转移等标志蛋白质陆续被发现，为今后肝脏相关疾病的预防及治疗打下了坚实的基础。通过这一举例，既能够增强学生对蛋白质组学的认可度，且因为该项目为我国自主研究项目，能够为学生提供今后科研的方向，也能增强学生的科研信心。其次，安排学生参加教学实验或科研实验，引导学生有意识地学会科研思维，激发学生学习兴趣，培养其分析问题和解决问题的能力。例如，通过让学生参与笔者主持或参与的科研课题，了解科研实验的实施过程，在此过程中理解并掌握所学知识。再次，指导学生进行实验设计和科研设计，培养其科研能力。例如，让学生根据需解决的科研问题和掌握的实验方法等，指导其通过参考文献等方法进行初步的实验设计及课题研究报告的撰写。近年来，笔者已指导学生撰写科研课题研究报告多项，并获学校及学院立项，极大地提高了学生的信心和兴趣。此外，为了提高课程的实用性，提高学生的动手能力和解决问题的能力，笔者所在学院开设了开放实验课程，我们鼓励学生主动地进行实验设计，习得相应的实验技能。

三考核方式和教学效果评价方法要改进

高校的选修课程普遍采用平时成绩和期末成绩综合评价的方式进行考核。以往的课程其平时成绩部分通常以出勤率或者答题的方式为参考，对于评价学生的学习效果并不适用，而期末成绩仅凭一张理论考试试卷也难以评价学生的科研思维和能力。生命科学是一门实践性很强的学科，而蛋白质组学的教学目的，是通过本课程培养学生的科研思维，培养学生的科研能力。因此，在考核方式上，也应当实施多种考核方式，综合评价学生能力。考试方式主要由平时成绩、综述写作及期末理论考试成绩组成。以探究式教学方法教学，重点在于灵活地考查学生运用理论知识探究科学问题的能力。因此，在平时，我们让学生以小组或个人形式，自由地进行发挥。如，进行课题设计，讨论实验思路，撰写研究论文，演讲PPT及答辩等方式进行评分，借此改变单独理论考试的单一形式，建立更科学的多元化评价方式，引导学生进行探究式学习，注重对学生能力的培养。此外，综述的写作有助于学生形成对某一科研领域的综合认识，期末理论考试主要考核蛋白质组学相关概念和理论的掌握程度，同时结合实验分析题也可以一定程度上了解学生对某些重要蛋白质组学技术的掌握程度。

蛋白质化学与蛋白质组学这门课程作为生物科学专业学生的限选课程，在国内院校开得并不多，该课程在我校已开设多年，以探究式的教学方式为主要教学方法受到了学生的欢迎和肯定。对于需要进行毕业论文设计和今后即将进入医院或科研机构的生命科学专业学生来讲，这门课程在一定程度上让他们初步形成了科研思维，并且得到了一定的训练，对于今后进入实验室有着较好的铺垫作用。此外，毕业论文设计的指导老师也普遍认为学生具有一定的科研思维能力，知识较全面，因此也充分显示了该课程教改的优势和效果。endprint

四教师应当以身作则，培养学生求真的科学态度

伟大的教育家陶行知曾说：“千教万教教人求真，千学万学学做真人”。科研探索是用于发现问题、分析问题和解决问题的，在此过程中，需要对每次的实验结果进行多次论证，力求结果的真实及科学性。孔子云：“其身正，不令而行。其身不正，虽令不从。”因此，教师自身良好的教学态度和科研精神起到了楷模示范的作用。由于学生理论及实验水平有限，在课外指导学生进行实验设计或论文撰写时，教师必须直接参与并监督实验的实施与完成，在此过程中，教师需要一丝不苟，严谨求真，坚韧不拔，同时，也应严格要求学生在实验前做好各项准备工作，实验过程中规范操作，对实验结果进行独立思考和分析，杜绝造假及人为疏忽。

在处理与学生的关系时，一定要真诚平等，这一点十分重要。教师传授知识，学生学习知识，师生关系融洽是完成教学任务的一项重要保证。教师如能自律，一丝不苟，真诚平等地对待每一位学生，那么学生也会以真诚的态度对待课程，如此才会有良性循环。

综上所述，蛋白质化学与蛋白质组学的教学过程中应时刻把握“以人为本，以学生为中心”的教学理念。将探究式教学方式贯穿课程的教学过程，能够提高学生的科研思维和创新能力，在此过程中，学生自主或相互合作，与教师共同参与教学过程，激发了学生的学习兴趣，充分地调动了其主观能动性，因而直接提升了教学质量，对于面对即将进行毕业论文设计，即将考研或即将实习的生物科学专业学生而言，受益匪浅。

当然，该门课程属于新开课程，碰到许多难题。首先，在教材的选择上，我们选择很久，教育部没有正式出版的专门针对蛋白质化学与蛋白质组学的规划教材，因此，我们选择何华勤主编的《简明蛋白质组学》作为授课教材，该书内容全面且简明扼要，并以利布莱尔主编的《蛋白质组学导论——生物学的新工具》、Wilkins主编的《蛋白质组学研究：概念、技术及应用》为参考书要求学生阅读。第二，学生前两年以修学分为主，理论课程较多，实践时间较少，因此对本课程很多稍微复杂点的实验内容，如亲和柱层析、DIGE等缺乏深刻理解;此外，课程中讲解到的各种实验仪器，如双向电泳系统、质谱仪等由于价值不菲，对本科生的开放程度有限，因此，学生即使掌握理论，但无法形成深刻认识;最后，生物信息学内容专业复杂，学生的认知度与课程要求有落差，限制了教学的效果。但是笔者与同课题组成员课余开放本研究所现有的双向电泳平台，力求为学生创造条件。

生命科学学科发展日新月异，高校人才培养观念和体系也要不断与时俱进，教师需要不断修正教学方案，及时总结教学规律，才能提高教学质量，这样才能真正做到以学生为中心，以能力培养为导向，努力而有效地培养出适应社会和经济发展需求的生命科学学科专业人才。

参考文献

[1]尹稳，伏旭，李平.蛋白质组学的应用研究进展[J].生物技术通报，2014（1）：32-38.

篇5：蛋白质的教案及反思

蛋白质的教案及反思

生命活动的主要承担者-----蛋白质教学目标的确定一、教材分析：在课程标准的具体内容标准中，与本节内容相对应的条目是“概述蛋白质的结构和功能”。“概述”属于理解水平，要达成这一目标，首先要理解蛋白质的基本单位――氨基酸的结构特点，以及由氨基酸形成蛋白质的过程，因此，本节的知识目标确定为：“说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程”、由于本节是整章的难点内容，考虑此节用两个课时完成，重点介绍氨基酸及其种类、氨基酸如何构成蛋白质以及蛋白质多样性的原因。二、学习目标： (一)知识目标： 1. 说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程 2. 理解蛋白质的结构多样性的原因 (二)能力、情感目标： 1. 认同蛋白质是生命活动的主要承担者 2. 关注蛋白质研究的新进展三、本节重难点重点：(1)氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程; (2)蛋白质多样性的原因。难点：(1)氨基酸形成蛋白质的过程; (2)蛋白质的结构多样性的原因四、知识框架：组成元素化学结构种类脱水缩合空间结构氨基酸蛋白质结构通式蛋白质的多样性结构特点五、教学实施的程序学习阶段教师组织和引导学生活动教学意图联系现实生活，明确学习目标。组织教学：提问： 1. 的大头娃娃出现的原因? 2. 那些食物中含蛋白质较丰富? 评价学生回答，引入动物蛋白和植物蛋白，奔向研究主题生命活动的承担着――蛋白质提问：蛋白质能否直接被人体吸收? 氨基酸有哪些种类?结构是怎样的?请同学上台来给大家讲述一、氨基酸及其种类氨基酸是组成蛋白质的基本单位，思考回答： 1.吃了缺少蛋白质的假奶粉 2.鸡鸭鱼肉，牛奶、大豆等消化成氨基酸学生听学生的讲课，必要时做好笔记利用问题探讨创设问题情景在黑板边缘写下蛋白质 ↓ ↓ 氨基酸 (为小结做铺垫) 设置问题，让学生主动获取知识知识的加工，构建知识体系小老师讲述必需和非必需氨基酸，其中用一句话来概括八种必需氨基酸。然后进行情感教育，膳食均衡，不要挑食。小老师结合“思考与讨论”中给出的4种氨基酸的结构式回答： 1. 氨基酸的元素组成 2.四种氨基酸的`相同点和不同点 3. 喊同学上台写出结构通式，其他同学在草稿纸上写出。 4.四个结构式判断是否是组成蛋白质的氨基酸教师在旁边提示提示氨基和羧基的书写都要有一个游离键。提示氨基羧基的多种写法以及R基的作用，并指明甘氨酸的R基是―H，丙氨酸R基是―CH3，最终得出氨基羧基要连接在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢和一个侧链基团。学生组织学生做个小游戏，合上书本在小黑板上用带元素符号的小纸片拼出氨基酸的结构通式。二、蛋白质的结构及其多样性开学第一课讲述邹承鲁院士合成了结晶牛胰岛素，由51个氨基酸组成的，蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。氨基酸不是蛋白质，氨基酸是如何组成蛋白质的呢? 利用粘在黑板上的拼图进行讲解脱水缩合，引导学生明白 ①脱水缩合②肽键、肽链③二肽、三肽、多肽教师以板图形式讲解两个氨基酸之间的脱水缩合反应。并请同学注意肽键是如何形成的，以及把形成的产物叫做二肽的原因。 (利用形象的手牵手，手心出汗的比喻，形象理解脱水的概念) 书上找出什么是必需氨基酸，什么是非必需氨基酸 1. 所有的氨基酸都有C、H、O、N 因此蛋白质也是主要有C、H、O、N四种化学元素组成的，很多重要的蛋白质还含有P、S两种元素 2.相同点都有氨基和羧基，都用中心碳原子，不同点是下面的侧链不同 3.三位同学上台总结出氨基酸的结构通式。 4.穿插例题，分组讨论习题，巩固知识。得出构成蛋白质的氨基酸的结构特点。 R基不同导致氨基酸不同。、.每个氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上。对整个游戏过程以小组为单位全员参与，进行比赛，既巩固了知识，又使学生增加了生物学兴趣。请一个学生上台写出肽键的结构。由学生写出由三个氨基酸通过脱水缩合形成的四肽化合物结构式，并注明生成的水分子数和形成肽键的数目。思考： 1.2个氨基酸形成的一条肽链中，共有肽键 1 个，失去水分子数 1 个，3个氨基酸形成的一条肽链中，共有肽键 2 个，失去水分子数 2 个。 2. 一个有n条肽链组成的蛋白质分子共有m个氨基酸，该蛋白形成过程中，共脱去 m-n分子水.，形成m-n各肽键。肽键数=失去水分子数=n-m 利用顺口溜了解八种必修氨基酸氨基酸结构特点是学习氨基酸形成蛋白质的基础，让学生自主对比观察，达到突出重点，突破难点的目的通过小板拼图游戏增加学习乐趣，为后面的脱水缩合以及蛋白质的多样性原因埋下伏笔。通过自主学习让学生掌握氨基酸怎样脱水缩合形成多肽链的并同过练习掌握相关概念及计算学会深度思维，合作探究，归纳总结三、蛋白质的多样性既然蛋白质都是按照上述方式构成的，那么，为什么会有那么多种类的蛋白质呢? 假设黑板上的三个氨基酸就构成了一个蛋白质分子，若给你这三个氨基酸分子，如何组装成多种蛋白质分子。小结整个课堂所学内容。作业：考一本上相关练习。学生小组讨论探究，通过集体智慧得出结论小结;蛋白质结构多样性的原因： ①组成每种蛋白质的氨基酸种类、数目不同 ②组成每种蛋白质的氨基酸排列顺序不同 ③每种蛋白质分子的空间结构均不相同。通过上述思考让学生理解蛋白质的多样性的原因，锻炼学生的深度思维能力。课后反思：整堂课上下来学生热情非常高，表现欲非常强烈，充分带动了学生的积极性和表现欲，教学目标较好的达到，取得不错的效果，也得到了评课老师的一致肯定。主要不足之处：1、板书设计不合理，事先没有考虑到板书的书写位置，将学生的拼图板粘在黑板上后，占据了很大一块面积，导致板书没地方书写，可以将板书在课件中体现，也可以将拼图板裁小点;2、事先要学生准备讲述氨基酸种类及其结构部分，加重了该同学的负担，占用了学生的时间;3、一堂课的内容过多，导致后面的得出蛋白质多样性的原因时间太少，过于仓促。4、留给学生思考的时间过少，也没问题为学生深入思考埋下伏笔。5、多肽链的盘曲折叠方式不同导致蛋白质空间结构不同，此处用绳子来讲述，学生对此还是不太理解，应以动画的形式呈现也许效果会更好。总之，越来越觉得上课是一门艺术，没有最好，只有更好，要学习的地方还很多很多，要努力的方面还很多很多，以后要多多向师父和组内的许多优秀老师学习，争取以后的课能上得更加完美。